Identifiquen la principal estratègia cel·lular per combatre l’acumulació de proteïnes mal plegades

Algunes disfuncions cel·lulars i, conseqüentment, algunes malalties, són degudes a l’acumulació de proteïnes mal plegades. No obstant, les cèl·lules disposen de diferents mètodes per resoldre aquest problema.

Personal investigador del Departament de Ciències Experimentals i de la Salut, Universitat Pompeu Fabra (DCEXS-UPF) ha confirmat recentment en un estudi que la formació d’agregats proteics podria ser la principal estratègia cel·lular a l’hora de combatre l’acumulació de proteïnes mal plegades. Aquesta agregació evitaria la seva degradació, de forma que, un cop superades les condicions que han provocat el mal plegament, les proteïnes podrien replegar-se correctament.

Les proteïnes han de plegar-se durant la seva formació per tal de portar a terme correctament les seves funcions. No obstant, quan les cèl·lules estan sotmeses a estrès o lesions, com per exemple altes temperatures, algunes proteïnes poden quedar mal plegades.

Les xaperones són petites màquines biològiques encarregades de plegar les proteïnes. En condicions d’estrès, aquesta maquinària pot canviar el seu rol i passar a promoure l’agregació. “En un context d’estrès degut a altes temperatures, hem identificat que són les mateixes xaperones les que juguen un paper clau a l’hora de promoure l’agregació proteica”, explica la co-primera autora de l’estudi, Margarita Cabrera. “Les xaperones detecten que plegar les proteïnes no és la solució i, per tant, promouen l’agregació”, afegeix.

El laboratori de l’Elena Hidalgo i el José Ayté han utilitzar el llevat Schizosaccharomyces pombe com a organisme model per a investigar el procés de control de qualitat proteica, doncs aquest organisme té l’avantatge de ser simple, disposar d’una genètica fàcilment manipulable i mecanismes moleculars bàsics, aplicables a organismes eucariotes.