Equipos investigadores del Departamento de Medicina y Ciencias de la vida, Universidad Pompeu Fabra (MELIS-UPF) y de la Universidad de Stanford han desarrollado un nuevo sistema experimental de cribado capaz de identificar péptidos con un alto potencial terapéutico y una selectividad extraordinaria.
El método se basa en el uso de bacteriófagos modificados biológica y químicamente que permiten analizar hasta un billón de péptidos a la vez, detectando aquellos que distinguen con gran precisión proteínas muy similares.
Gracias a dos innovaciones en el método de «presentación en bacteriófagos» («phage display»), los equipos investigadores han conseguido reducir las uniones inespecíficas y aumentar la exactitud en la detección de proteínas. Con este sistema han identificado péptidos capaces de diferenciar con éxito la proteína FAPα, sobreexpresada en el 90% de los carcinomas, y la DPP4, una proteína clave en el control de la glucosa; dos proteínas muy parecidas (con un 70% de homología), pero involucradas en enfermedades diferentes. Esta precisión supone un gran avance ante los fármacos actuales, que a menudo tienen reactividad cruzada y efectos secundarios indeseados, según Marta Barniol-Xicota, jefa del Grupo de Química Biológica del MELIS-UPF y colíder del estudio.
«Con esta técnica conseguimos un reconocimiento de proteínas diana más cuidadoso que lo que pueden hacer algunos fármacos que se están administrando»
Marta Barniol-Xicota, MELIS-UPF
Las aplicaciones del nuevo método son amplias y van desde la identificación de biomarcadores de pronóstico en cáncer hasta el diseño de terapias más seguras y eficaces para enfermedades crónicas.
Faucher FF, Lovell S, Bertolini M, Blažková K, Cosco ED, Bogyo M, et al. Macrocyclic Phage Display for Identification of Selective Protease Substrates. J Am Chem Soc. 2025 Jul 30;147(30):26307-26318. doi: 10.1021/jacs.5c04424. Epub 2025 Jul 18.PMID: 40679920
